Почему один и тот же тау-белок ведет себя по-разному при разных нейродегенеративных заб...
Почему один и тот же тау-белок ведет себя по-разному при разных нейродегенеративных заболеваниях? Ученые Пенсильванского университета нашли возможный ответ: на структуру патологического тау могут влиять цепочки убиквитина - небольшого белка, который участвует в регуляции и удалении поврежденных молекул. Исследователи изучили образцы мозга пациентов с болезнью Альцгеймера и редкой вакуолярной тауопатией. Эксперименты показали, что изменение взаимодействия убиквитина с тау способно перестраивать патологические белковые волокна. Более того, при разных заболеваниях эти структуры отличались и по строению, и по характеру распространения в мозге. ❗ Пока речь идет о фундаментальном исследовании, а не о новом методе лечения. Но открытый механизм может помочь лучше понять, почему тау-патология развивается по-разному и где в будущем искать новые точки для терапии. ⚡️ Подробности в новой статье «Людей фармы»